biomoleculas

ÍNDICE

INTRODUÇÃO.. 1

BIOMOLÉCULAS.. 2

Classificação. 2

AMINOÁCIDOS.. 4

GRUPO FUNCIONAL. 6

Classificação nutricional 6

Aminoácidos não-essenciais. 6

Aminoácidos essenciais. 6

Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas. 6

Classificação quanto ao substituinte. 6

Estrutura tridimensional 7

FÓRMULA GERAL. 8

CONCLUSÃO.. 9

BIBLIOGRAFIA.. 10

INTRODUÇÃO

A célula é o centro de todos os processos naturais que ocorrem nos seres vivos. Até à descoberta do microscópio, pouco se sabia acerca da célula. As células caracterizam-se por serem constituídas a nível estrutural, funcional e molecular. As principais moléculas orgânicas existentes são os glícidos, os lípidos, os ácidos nucleicos e os prótidos. As moléculas inorgânicas são a água e os sais minerais. As biomoléculas constituem uma grande importância na defesa dos organismos humanos. Ao passo que os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono (C),  hidrogénio  (H), oxigénio (O) e nitrogénio  (N). Alguns podem conter enxofre em sua composição.  

BIOMOLÉCULAS

Um grande número de moléculas representa o que chamamos de biomoléculas, sendo que todas estas têm em comum o fato de serem provenientes dos organismos vivos e serem geradas ou utilizadas no processo de sustentação da vida.

Glicídios

Os glicídios, glucídios ou glúcides são compostos de função mista poliálcool-aldeído ou poliálcool-cetona. En­tre eles estão desde os açúcares usados no quotidiano até estruturas mais complexas, como o amido e a celulose, que são polímeros da glicose. Muitos desses compostos possuem fórmula geral Cx(H2O) , daí serem chamados antigamente de carboidratos ou hidratos de carbono. Como muitos glicídios não possuem essa fórmula geral, essa representação deixou de ser usada.

Classificação

O termo cetose indica grupamento cetona no glicídio. Por­tanto, a glicose apresentada anteriormente é uma aldose e a frutose uma cetose. A seguir, as estruturas desses com­postos.

Pode-se dizer que a glicose é uma aldo-hexose, ou seja, possui o grupo aldeído e seis carbonos na estrutura.

Frutose

Já a frutose é uma ceto-hexose, ou seja, possui o grupo cetona e seis carbonos na estrutura. Por analogia, pode-se perceber que existem também trioses, tetroses etc.

Osídios

São os glicídios mais complexos que se hidrolisam, ou seja, que “quebram” em estruturas menores na pre­sença de água. Na classificação, os holosídios, ao sofre­rem hidrólise, só produzem oses, e os heterosídios, além das oses, produzem também outros grupos  (orgânicos ou inorgânicos).

Exemplos:

Sacarose + H2O —> glicose + frutose (dissacarídeo) amido + nH2O -> n glicoses (polissacarídeo)

Oses ou monossacarideos

São os glicídios mais simples encontrados na natu­reza. Esses glicídios não se hidrolisam, ou seja, não “que­bram” em estruturas menores na presença água. O termo aldose indica a existência de grupo aldoxila (aldeído).

Fenómenos que ocorrem nas oses

Já foi observado que há carbonos quirais (assimétri­cos) nos glicídios, o que indica a ocorrência de isómeros ópticos. Além do fenômeno da isomeria óptica, ocorre outro muito importante, a ciclização. O grupo carbonila (aldeído ou cetona) reage com uma hidroxila da própria estrutura, originando um composto cíclico. Quando a ci­clização ocorre no carbono 4, origina-se um anel com 5 átomos (4 carbonos e l oxigénio). Como essa estrutura é semelhante à do furano, a forma cíclica é chamada de furanóica ou furanose.

A ciclização pode ocorrer também com reacção entre a carbonila e o carbono número 5, que origina um ciclo com seis átomos (cinco carbonos e um oxigênio). Essa é a ciclização mais comum entre as oses. A semelhança da estru­tura com o pirano faz com que essa forma estrutural seja denominada piranose ou piranóica.

Na estrutura do pirano, a hidroxila do carbono l pode originar dois compostos (cis ou trans) com desvios diferentes da luz polarizada. No caso, obtém-se a oc-glicose e a (3-glicose. Quando a a-glicose (ou a (3-glicose) pura é dissolvida em água, uma, espontaneamente, transforma-se na outra, passando pela glicose de cadeia aberta, o que faz com que as três estruturas existam, simultaneamente, com seus três ângulos de desvio diferentes. O ângulo de desvio dessa solução é a média ponderada dos três ângulos de desvio dos compostos que a formam. Esse fenómeno é chamado de muta rotação.

Lipídios

Lipídios (lipídeos ou lípidos) são substâncias de aspecto gorduroso: gorduras, óleos e ceras que fazem parte do quotidiano. Quimicamente, são ésteres de ácidos graxos, ou seja, de ácidos carboxílicos de cadeias com mais do que 10 carbonos. São insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos como o benzeno, éter etílico ou clorofórmio.

A classificação dos lipídios é feita conforme a natureza do ácido e do álcool que originam o éster. Nunca é demais lembrar que: É importante observar, entretanto, que os óleos po­dem ser transformados em gorduras por hidrogenação. Ao reagir com H2, as duplas e triplas ligações “abrem”, transformando-se em simples ligações. É o processo uti­lizado para transformar óleos vegetais em gorduras ve­getais como a margarina, obtida pela hidrogenação de óleos vegetais poliinsaturados.

Os lipídios simples são derivados unicamente de áci­dos graxos e álcoois. Os lipídios complexos, além des­ses ácidos, possuem também outros compostos como ácido fosfórico, aminoácidos etc.

AMINOÁCIDOS

Aminoácidos são compostos quaternários de carbono  (C),  hidrogénio  (H),  oxigénio  (O) e nitrogénio  (N) - também chamado de azoto em às vezes contêm enxofre (S), como a cisteína. A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxilo, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxilo). O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica. Os aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral.

Existem 20 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão, mas, além desses, existem alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, lisina e histidina. O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar a sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entre centenas ou milhares de aminoácidos.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água. Os aminoácidos são moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base liberando nesta ordem H ou OH em uma reacção. Se a reacção for entre dois aminoácidos o grupo amina de um libera um H se ligando ao grupo carboxila do outro que libera um OH formando uma peptídeo mais H2O.

A forma mais importante dos aminoácidos, os alfa-aminoácidos, que formam as proteínas, tem, geralmente, como estrutura um carbono central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o grupo amina  (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogénio e um substituinte característico de cada aminoácido.

Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando os peptídeos e as proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem produzidos pelo próprio organismo.

Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.

GRUPO FUNCIONAL

Classificação nutricional

Aminoácidos não-essenciais

Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis: São aqueles que o corpo humano pode sintetizar. são eles: glutamina, alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina e "taurina"(duvidosa).

Aminoácidos essenciais

Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos vegetais ou animais. São eles:  fenilalanina_, isoleucina,  leucina,  valina,  lisina,  metionina,  treonina,  triptofano, histidina.

Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas

Aminoácidos condicionalmente essenciais são os aminoácidos que devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo humano. Assim, é necessário obter estes aminoácidos através da alimentação, de forma a satisfazer as necessidades metabólicas do organismo. São eles:  cisteína,  glicina,  prolina,  tirosina.

Classificação quanto ao substituinte

A classificação quanto ao substituinte pode ser feita em:

Aminoácidos apolares:  Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: CH₃- CH (NH₂) - COOH Leucina:CH₃(CH₂)₃-CH₂-CH (NH₂)- COOH Valina: CH₃-CH(CH₃)-CH (NH₂)- COOH Isoleucina: CH₃-CH₂-CH (CH₃)-CH (NH₂)- COOH Prolina:-CH₂-CH₂-CH₂- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C₆H₅-CH₂-CH (NH₂)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH₂)- COOH Metionina: CH₃-S-CH₂-CH₂- CH (NH₂)- COOH

Aminoácidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH₂) - COOH Serina:  OH-CH2- CH (NH₂)- COOH Treonina: OH-CH (CH₃)- CH (NH₂)- COOHCisteina: SH-CH₂- CH (NH₂)- COOH Tirosina: OH-C₆H₄-CH₂- CH (NH₂)- COOH Asparagina: NH₂-CO-CH₂- CH (NH₂)- COOH Glutamina: NH₂-CO-CH₂-CH₂- CH (NH₂)- COOH

Aminoácidos ácidos:  Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos.  Ácido aspártico: HCOO-CH₂- CH (NH₂)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH₂-CH₂- CH (NH₂)- COOH

Aminoácidos básicos:  Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: {{{1}}}- CH (NH₂)- COOH Lisina: NH₃-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂- CH (NH₃)- COOH Histidina:  H-(C3H2N2)-CH₂- CH (NH₂)- COOH

Estrutura tridimensional

Aminoácidos apolares

Há um grupo de aminoácidos com cadeia laterais apolares. Desse grupo fazem parte a alanina, a cisteína, a glicina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina. Em vários elementos do grupo - isto é, a alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina - a cadeia lateral é um grupo hidrocarboneto alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está ligado a dois átomos decarbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo amina da prolina é uma amina secundária. Em contraste os grupos aminade todos os outros aminoácidos são aminas primárias. Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático(contém um grupo cíclico semelhante ao anel de benzeno) em vez de alinfático. No triptofano, a cadeia lateral contém um átomo de nitrogênio adicionado ao grupo hidrocarboneto alifático.

Aminoácidos polares neutros

Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a glutamina, e a asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em pHs mais altos.

Aminoácidos polares ácidos

Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.

Aminoácidos polares básicos

Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.

FÓRMULA GERAL

São aqueles que apresentam fórmula geral:  R - CH (NH₂) - COOH na qual R é uma cadeia orgânica.  No aminoácido glicina o substituinte é o hidrogénio; O carbono ligado ao substituinte R é denominado carbono 2 ou alfa. Os vários alfa-aminoácidos diferem em qual cadeia lateral (grupo- R) está ligada o seu carbono alfa, e podem variar em tamanho a partir de apenas um átomo de hidrogénio na glicina a um grupo heterocíclico grande como no caso do triptofano.

CONCLUSÃO

Concluímos que as biomoléculas são compostos sintetizados por seres vivos e que participam da estrutura e do funcionamento da matéria viva. São, na sua maioria, compostos de Carbono cujas massas são formadas em 99% de C, H, O, N ou seja são as proteínas, açúcares, lipídios, DNA, etc.  

No outro contexto os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por átomos de carbono, hidrogénio, oxigénio, e nitrogénio unidos entre sí de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogénio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e um substituinte característico de cada aminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas. Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.  

BIBLIOGRAFIA

A. Quintas, A. P. Freire, M. J. Halpern, Bioquímica - Organização Molecular da Vida, Lidel: Lisboa, 2008.

Fabiana Santos Gonçalves: Aminoácido. Disponível em: http://www.infoescola.com/bioquimica/aminoacido/. Acesso aos 21 de Setembro de 2016.